Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por Carbono,
Hidrogeno, Oxigeno, Nitrogeno y en menor medida fostoro y azufre y otros elementos (Fe,Cu, Mg,…). Son polímeros
no ramificados de aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos.
El término proteína deriva del griego "proteos"
(lo primero, lo principal) y habla de su gran importancia para los seres vivos.
La importancia de las proteínas es, en un primer análisis, cuantitativa:
constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que
representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua.
Sin embargo su gran importancia biológica reside, más que en
su abundancia en la materia viva, en el elevado número de funciones biológicas
que desempeñan, en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular
relación que las une con los ácidos nucleicos, ya que constituyen el vehículo
habitual de expresión de la información genética contenida en éstos últimos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
Las proteínas se
clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición. Las proteínas
simples u h
oloproteínas son las que están compuestas exclusivamente por
aminoácidos. Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están
compuestas por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que
recibe el nombre de grupo prostético. Las proteínas conjugadas pueden a su vez
clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Así, se habla
de glucoproteínas, cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas
cuando es un lípido, metaloproteínas cuando es un ion metálico, fosfoproteínas
cuando es un grupo fosfato, etc. Otro criterio de clasificación de las
proteínas es la forma tridimensional de su molécula. Las proteínas fibrosasson
de forma alargada, generalmente son insolubles en agua y suelen tener una función
estructural, mientras que las proteínas globulares forman arrollamientos
compactos 2 de forma globular y suelen tener funciones de naturaleza dinámica
(catalíticas, de transporte, etc).
Holoproteínas
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Globulares
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fibrosas
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Heteroproteínas
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Glucoproteinas
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Fosfoproteinas
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Lipoproteinas
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Nucleoproteínas
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Cromoproteínas
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| En esta tabla se plasman los diferentes tipos de aminoácidos |
La función de las proteínas está basada en su estructura tridimensional (orientación en el espacio de las cadenas polipeptídicas). Existen 4 niveles de complejidad creciente y cada uno se construye a partir del anterior: Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La estructura primaria es la secuencia en la cual los aminoácidos están conectados mediante un tipo de enlace llamado peptídico, resultando una cadena a la que se le llama cadena polimérica o péptido.
Composición de las proteínas
Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular
(macromoléculas) y presentan una estructura química compleja. Sin embargo,
cuando se someten a hidrólisis ácida, se descomponen en una serie de compuestos
orgánicos sencillos de bajo peso molecular: los α- aminoácidos. Este rasgo lo
comparten las proteínas con otros tipos de macromoléculas: todas son polímeros
complejos formados por la unión de unos pocos monómeros o sillares estructurales
de bajo peso molecular. Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de
las proteínas. En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se
hallan unidos covalentemente entre sí formando largos polímeros no ramificados.
El tipo de enlace que los une recibe el nombre de enlace peptídico. Las cadenas
de aminoácidos de las proteínas no son polímeros al azar, de longitud
indefinida, cada una de ellas posee una determinada composición química, un
peso molecular y una secuencia ordenada de aminoácidos.
Estructura: son solubles en agua y en ácidos o bases
diluidas. Son compuestos sencillos estables que presentan un grupo carboxilo
(-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el grupo amino en el carbono
siguiente al carboxilo se denominan α-aminoácidos, si lo tienen en el segundo β-
aminoácidos,… Los aminoacidos presentes en los seres vivos son todos α-aminoácidos.
Formula general de los aminoacidos:
Se conocen 20 aminoacidos distintos y hay 8 que no pueden
ser sintetizados por la especie humana: Se llaman aminoácidos esenciales. Son:
valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano,
lisina.
Isomería espacial o estereoisometría:
El carbono α es asimétrico (excepto la glicina) por lo que sí tienen el grupo
amino a la derecha serán D-aminoácido y si lo tienen a la izquierda L-aminoácido.
Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácido.
Isomería óptica:
Si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros (+) y si lo
desvían a la izquierda son levógiros (-).
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
Existen distintos criterios para clasificar los
α-aminoácidos de las proteínas. Sin embargo, el más utilizado, dada su relación
con la determinación de la estructura tridimensional de las mismas, es el que
se basa en la naturaleza polar o no polar, con carga eléctrica o sin ella de su
cadena lateral o grupo R. Así se distinguen: a) Aminoácidos con grupo R no
polar (alifáticos y aromáticos). b) Aminoácidos con grupo R polar sin carga. c)
Aminoácidos con grupo R con carga positiva. d) Aminoácidos con grupo R con
carga negativa.
ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace peptídico que se establece por la unión del grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente liberándose una molécula de agua.
El enlace peptídico presenta las siguientes características que son las que van a determinar la estructura de la proteína:
• Los átomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
• La unión entre C y N es más corta que en un enlace normal pero más larga que en uno doble por lo que se dice que el enlace peptídico tiene cierto carácter de doble enlace, lo que hace que presente cierta rigidez inmovilizando a los átomos en un plano.
• Los enlaces que hay a lo largo del peptídico sí pueden girar. El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptídica. Según el número de aa que se unan se llamarán: Dipéptidos, si se unen dos, tripéptidos si son tres,… Son oligopéptidos si tienen menos de 10 y polipéptidos si tienen entre 10 y 100 o si el peso molecular no supera los 5000. Entonces se habla de proteína.
Los otros niveles, que describen la estructura tridimensional de una proteína, incluyen la estructura secundaria, que se refiere a la forma local que adoptan las proteínas, distinguiéndose esencialmente dos estructuras: La hélice α y la hoja β. La estructura terciaria es propiamente la estructura tridimensional y la biológicamente más activa, ésta contiene varios péptidos, conocida como polipéptido complejo. En algunas proteínas, existe la estructura cuaternaria, que es la organización de dos o más cadenas de polipéptidos que en conjunto forman una proteína con muchas subunidades. Al procedimiento mediante el cual una proteína alcanza su estructura tridimensional se le llama plegamiento.
Propiedades de las
proteínas
Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades
dependen sobre todo de los radicales R libres y de que estos se puedan
interrelacionar con el medio.
Solubilidad:
Debido a su gran tamaño son insolubles en agua o se disuelven formando
coloides. Este es el caso de las proteínas globulares cuyos radicales se
ionizan y establecen puentes de hidrógeno con el agua formando coloides. Las
fibrilares son insolubles.
Especificidad:
Los glúcidos y lípidos son los mismos en todos los seres vivos pero las
proteínas son específicas de cada especie e incluso algunas de cada individuo.
Esta especificidad se basa en el plegamiento de la 6 cadena peptídica como
consecuencia de su secuencia de aminoácidos y esta es el reflejo de la
información genética, ya que la síntesis de proteínas está controlada por los
ácidos nucleicos.
Desnaturalización:
Es un cambio en la estructura tridimensional de la proteína cuando se la somete
a cambios bruscos de PH, de temperatura, acción de rayos ultravioletas,
detergentes, ácidos o bases fuertes, agitación fuerte… lo que provoca la rotura
de los enlaces con la consiguiente pérdida de su estructura y por tanto de su
función. No afecta a la estructura primaria. Si la desnaturalización es suave,
al restablecer las condiciones iniciales puede recuperar su estructura y a esto
se le llama renaturalización.
La desnaturalización provoca generalmente una disminución de
la solubilidad y la proteína precipita. Ejemplo: La leche que se corta cuando
la caseína, que era soluble, se desnaturaliza y precipita formando el yogurt.
(Se debe a que las bacterias transformaron la lactosa en ácido láctico
provocando un ascenso de PH.
Funciones de las proteínas
• Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y
flagelos, microtúbulos, fibrillas contráctiles,… Ejemplos: colágeno, gelatina,
glucoproteínas, queratinas,…
• Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan
reacciones químicas que son la base de la vida.
• Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es
parecida a la de las enzimas pero en vez de ser local se realiza en todo el
organismo. Ejemplo: insulina, FSH, tiroxina,…
• Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como
almacén de aminoácidos.
• Defensiva: Las γ-globulinas o anticuerpos actúan
defendiendo al organismo de sustancias extrañas.
• Contráctil: Algunas como la actina y la miosina
intervienen en la contracción muscular.
•Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de
sustancias. Ejemplo: la hemoglobina, citocromos, lipoproteínas.
• Homeostática: Algunas colaboran en mantener estables las
constantes del medio, como el PH y la concentración osmótica.
Cibergrafia:
Cibergrafia:
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